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Text File  |  1995-03-04  |  2.2 KB  |  47 lines

  1. *******************************************************
  2. * Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature *
  3. *******************************************************
  4.  
  5. Cytochrome P450's [1,2,3] are a group  of  enzymes involved  in  the oxidative
  6. metabolism  of a  high number of natural  compounds (such  as steroids,  fatty
  7. acids, prostaglandins, leukotrienes, etc) as well  as drugs,  carcinogens  and
  8. mutagens. Based on  sequence  similarities, P450's have  been  classified into
  9. about forty different families [4,5].  P450's are proteins of 400 to 530 amino
  10. acids; the only exception is Bacillus BM-3 (CYP102) which is a protein of 1048
  11. residues that  contains  a  N-terminal  P450  domain  followed  by a reductase
  12. domain. P450's  are  heme  proteins.  A  conserved  cysteine residue in the C-
  13. terminal part  of  P450's  is  involved  in binding the heme iron in the fifth
  14. coordination site.  From  a  region  around  this  residue, we developed a ten
  15. residue signature specific to P450's.
  16.  
  17. -Consensus pattern: F-[SGNH]-x-[GD]-x-[RHPT]-x-C-[LIVMFAP]-[GAD]
  18.                     [C is the heme iron ligand]
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  20.  for P450 IIB10 from mouse, which has Lys instead of Phe in the first position
  21.  of the pattern.
  22. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  23.  
  24. -Note: the term 'cytochrome' P450, while  commonly used,  is incorrect as P450
  25.  are not  electron-transfer  proteins;  the  appropriate  name  is P450 'heme-
  26.  thiolate proteins'.
  27.  
  28. -Expert(s) to contact by email: Holsztynska E.J.
  29.                                 ela@netcom.uucp or netcom!ela@apple.com
  30.                                 Degtyarenko K.N.
  31.                                 kirill@icgeb.trieste.it
  32.  
  33. -Last update: June 1994 / Text revised.
  34.  
  35. [ 1] Nebert D.W., Gonzalez F.J.
  36.      Annu. Rev. Biochem. 56:945-993(1987).
  37. [ 2] Coon M.J., Ding X., Pernecky S.J., Vaz A.D.N.
  38.      FASEB J. 6:669-673(1992).
  39. [ 3] Guengerich F.P.
  40.      J. Biol. Chem. 266:10019-10022(1991).
  41. [ 4] Nelson D.R., Kamataki T., Waxman D.J., Guengerich F.P., Estrabrook R.W.,
  42.      Feyereisen R., Gonzalez F.J., Coon M.J., Gunsalus I.C., Gotoh O.,
  43.      Okuda K., Nebert D.W.
  44.      DNA Cell Biol. 12:1-51(1993).
  45. [ 5] Degtyarenko K.N., Archakov A.I.
  46.      FEBS Lett. 332:1-8(1993).
  47.